科学家们已经确定了健康大脑蛋白质被冲击成混乱的确切点，这种混乱通常与疾病。
加州大学圣塔芭芭拉分校 (UCSB) 的研究人员希望这一发现背后的新实验室技术可用于直接研究许多神经退行性疾病“前所未见”的早期阶段。
Tau 蛋白人脑中含量丰富。起初，这些蛋白质看起来就像神经元内的细小绳子。当它们折叠并与结构元素结合在一起时，称为微管然而，它们为脑细胞创造了一种骨架，帮助它们正常运作。
不幸的是，tau 蛋白的这种折叠有时会出错。异常缠结的 tau 蛋白是许多疾病的标志，、 阿尔茨海默病病例。
在这种打结的状态下，称为神经原纤维缠结tau 蛋白被怀疑会从内到外抑制神经元，干扰细胞功能并最终导致细胞死亡。
其他专家tau 蛋白缠结根本没有毒性，但实际上具有保护性，是为了应对其他一些潜在问题而产生的。
能够在实验室中观察 tau 蛋白的缠结，可以帮助研究人员阐明该蛋白质在大脑退化中的作用。它也可能是测试新兴治疗方法的一个很好的模型。
加州大学圣巴巴拉分校的一个跨学科科学家团队现在提出了一种方法来做到这一点。
研究人员证明，只需不到一伏的电流就可以引发特定类型 tau 蛋白之间失控的缠结。
这种电流旨在模仿自然导致大脑中 tau 蛋白“过度折叠”的分子信号使研究人员能够实时观察 tau 蛋白通过关键“临界点”并从健康状态转变为患病状态的过程。
当越过这条线时，就会迅速形成缠结。
“这种方法为科学家提供了一种新的方法来触发并同时观察蛋白质从好到坏的转变过程中的动态变化，”解释加州大学圣巴巴拉分校的生物化学家丹尼尔·莫尔斯。
“因为我们可以随意打开和微调这个过程，所以我们可以使用这个系统来查看哪些分子可以阻止或阻止折叠和组装的特定阶段。”
Tau 蛋白包括一组几种可溶性变体，但当前研究中使用的变体称为 K18，是一种含有微管结合域的核心肽。
有趣的是，研究人员发现，当 K18 长时间（数小时或数天）接触一伏特的电流时，会导致快速且不可逆转的缠结。
然而，即使仅短暂暴露 15 分钟，tau 蛋白就开始组装成结，尽管这些结更容易通过反向电压解开。
这可能表明 tau 蛋白缠结会随着时间的推移而进展，就像阿尔茨海默氏症的症状一样。
研究人员从健康的 tau 蛋白到患病的 tau 蛋白的转变写，可能是“一个渐进的过程，而不是一次全有或全无转换的结果”。
这是对 K18 的有趣见解，但还有许多其他形式的 tau 蛋白有时与阿尔茨海默病有关。
从理论上讲，现在可以使用类似的技术来研究这些其他蛋白质折叠和组装的方式以及对细胞活动的影响。
该研究发表在生物化学杂志。
