一个的出现冠状病毒新变种重新激起了人们的兴趣称为刺突蛋白。
与其他密切相关的变体相比，新变体的刺突蛋白发生了一些奇特的变化，这就是为什么它比我们之前观察到的病毒的其他无害变化更令人担忧的原因之一。新的突变可能会改变刺突的生物化学性质，并可能影响病毒的传播能力。
刺突蛋白也是当前的基础疫苗，旨在产生针对它的免疫反应。但刺突蛋白到底是什么？为什么它如此重要？
细胞入侵者
在寄生虫的世界中，许多细菌或真菌病原体可以在没有宿主细胞感染的情况下自行生存。但不能。相反，它们必须进入细胞内部才能复制，利用细胞自身的生化机制来构建新的病毒颗粒并传播到其他细胞或个体。
我们的细胞已经进化到可以抵御此类入侵。细胞生命抵御入侵者的主要防御措施之一是其外层，它由脂肪层组成，保存着构成细胞的所有酶、蛋白质和 DNA。
由于脂肪的生化性质，其外表面带有高度负电荷且具有排斥性。病毒必须穿过这个屏障才能进入细胞。
SARS-CoV-2 如何进入细胞并繁殖。 （Pislar 等人，PLoS Pathog，2020，CC BY）
与细胞生命一样，冠状病毒本身也被称为包膜的脂肪膜包围。为了进入细胞内部，包膜病毒使用蛋白质（或糖蛋白，因为它们经常被光滑的糖分子覆盖）将自己的膜与细胞的膜融合并接管细胞。
冠状病毒的刺突蛋白就是这样一种病毒糖蛋白。病毒有一个，即病毒有两种，单纯疱疹病毒有五种。
尖峰的架构
这种刺突蛋白由 1,273 个氨基酸的线性链组成，整齐地折叠成一个结构，其中镶嵌着多达 23 个糖分子。刺突蛋白喜欢粘在一起，三个独立的刺突分子相互结合形成功能性的“三聚体”单元。
尖峰可以细分为不同的功能单元，称为域，它满足蛋白质的不同生化功能，例如与靶细胞结合、与膜融合、以及让刺突位于病毒包膜上。
刺突蛋白为粘在大致球形的病毒颗粒上，嵌入包膜内并投射到太空中，准备粘附在毫无戒心的细胞上。据估计，每种病毒大约有 26 个刺突三聚体。
刺突蛋白由执行不同功能的不同部分组成。 （罗汉·比尔·辛格，CC BY）
这些功能单元之一与我们细胞表面的一种蛋白质结合，称为ACE2，触发病毒颗粒的摄取并最终实现膜融合。该刺突还参与其他过程，如组装、结构稳定性和免疫逃避。
疫苗与刺突蛋白
鉴于刺突蛋白对病毒的重要性，许多抗病毒疫苗或药物都针对病毒糖蛋白。
对于 SARS-CoV-2，辉瑞/BioNTech 和 Moderna 生产的疫苗给予指示我们的免疫系统会产生我们自己版本的刺突蛋白，这会在免疫后不久发生。我们细胞内尖峰的产生然后开始保护过程和T细胞生产。
SARS-CoV-2 刺突蛋白最令人担忧的特征之一是它在病毒进化过程中如何随着时间的推移而移动或变化。这种蛋白质编码在病毒基因组内，随着病毒的进化，它会发生突变并改变其生化特性。
大多数突变不会是有益的，要么会阻止刺突蛋白发挥作用，要么对其功能没有影响。但有些变化可能会导致新版本病毒具有选择性优势，使其更具传播性或传染性。
发生这种情况的一种方法是通过刺突蛋白的一部分发生突变，从而阻止保护性作用。从绑定到它。另一种方法是使尖峰对我们的细胞“更具粘性”。
这就是为什么改变刺突功能的新突变受到特别关注——它们可能会影响我们控制 SARS-CoV-2 传播的方式。在英国和其他地方发现的新变种跨峰突变以及参与进入细胞的部分蛋白质。
必须在实验室进行实验，以确定这些突变是否以及如何显着改变峰值，以及我们当前的控制措施是否仍然有效。
