一项新研究首次揭示了受影响的大脑分子结构疾病。
研究人员制作了大脑中蛋白质的 3D 模型，其中特别包括两种与阿尔茨海默病相关的蛋白质：β-淀粉样蛋白和是的。
随着科学家们继续致力于神经退行性疾病的治疗，尽可能多地了解它非常重要。
大脑中这些蛋白质的团块要么是阿尔茨海默氏症的原因，要么是它的结果——我们还不太确定是哪一种——感谢英国利兹大学的一个团队，我们现在可以非常详细地了解它们的排列方式，甚至是最微小的微观细节。
“对人脑内部分子结构的首次了解为了解阿尔茨海默病中蛋白质的变化提供了进一步的线索。”说利兹大学的神经科学家雷内·弗兰克。
“但[它]还提出了一种实验方法，可用于更好地了解其他广泛的破坏性神经系统疾病。”
研究人员使用了多种先进的成像技术来扫描阿尔茨海默病患者死后的脑组织，包括冷冻电子断层扫描(cryoET) – 它使用电子束的读数来绘制在极低温度下固定的组织的 3D 结构。
CryoET 允许在不破坏生物组织结构的化学固定或脱水的情况下进行成像，这意味着科学家现在可以重建组织的 3D 体积，分辨率比米粒小一百万倍。
“阿尔茨海默病大脑中淀粉样蛋白的光学显微镜特征已经形成了诊断和疾病分类的基础，”写研究人员在他们发表的论文中。
“人脑中淀粉样蛋白的原位结构尚不清楚。”
通过如此仔细地观察这些蛋白质，我们希望能够更好地了解这些团块是如何形成的以及它们如何影响大脑。
在β-淀粉样蛋白中，发现了称为原纤维的微观线状结构和其他结构的混合物。在 tau 蛋白中，存在着呈直线排列的细丝簇，尽管排列似乎会根据不同的因素而有所不同。在大脑中。
虽然簇彼此相似，但空间组织之间存在差异，具体体现在 tau 蛋白丝的定向和扭曲方式以及 β-淀粉样蛋白原纤维的大小方面。
这是我们第一次如此详细地观察这些蛋白质，现在谈论所揭示内容的重要性还为时过早。现在该技术已被证明有效，可以在更广泛的大脑捐赠者的组织上进行试验。
这将更多地揭示这些不同的蛋白质如何看待不同的点– 通过比较不同时间的结构，我们应该能够看到疾病是如何发展的。
事实上，这项新研究背后的团队认为这种方法可能有助于分析各种问题的根本原因。，因此我们可以期待将来听到更多有关它的信息。
“来自不同大脑区域和阿尔茨海默病早期阶段的不同阿尔茨海默病捐赠者的更大群体可能揭示不同结构的淀粉样蛋白的空间组织如何与个体神经病理学特征相关。”写研究人员。
“将这些方法应用于其他神经退行性疾病也很重要，其中许多疾病具有相关或重叠的淀粉样蛋白神经病理学类型。”
该研究发表于自然。
