首次揭示阿尔茨海默症患者大脑的三维分子结构

一项新研究首次揭示了受疾病。

研究人员已经制作了大脑蛋白质的 3D 模型，其中包括两种与阿尔茨海默病相关的蛋白质：β-淀粉样蛋白和是的。

随着科学家继续致力于神经退行性疾病的治疗，尽可能多地了解它非常重要。

大脑中这些蛋白质的团块要么是阿尔茨海默氏症的病因，要么是阿尔茨海默氏症的后果——我们还不太确定是哪种原因——感谢英国利兹大学的一个研究小组，现在我们可以非常详细地了解它们的排列方式，直至最微小的细节。

“首次揭示人类大脑内部分子结构，为了解阿尔茨海默病中蛋白质的变化提供了进一步的线索。”说利兹大学的神经科学家 René Frank。

“但它也提出了一种实验方法，可以用来更好地了解多种其他严重的神经系统疾病。”

研究人员使用了许多先进的成像技术来扫描阿尔茨海默病患者的死后脑组织，包括低温电子断层扫描（cryoET）？它利用电子束读数来绘制在极低温度下固定的组织的 3D 结构。

CryoET 可以在不进行化学固定或脱水破坏生物组织结构的情况下进行成像，这意味着科学家现在可以重建分辨率比米粒小一百万倍的组织 3D 体积。

“阿尔茨海默病大脑中淀粉样蛋白的光学显微镜表征已成为诊断和疾病分类的基础，”写研究人员在他们发表的论文中说道。

“人类大脑中淀粉样蛋白的原位结构尚不清楚。”

通过仔细观察这些蛋白质，我们希望能够更好地了解团块是如何形成的以及它们如何影响大脑。

在β-淀粉样蛋白中，发现了一种称为原纤维的微观线状结构和其他结构的混合物。在tau蛋白中，有直线状的细丝簇，尽管排列似乎因在大脑中。

虽然簇彼此相似，但在空间组织上存在差异，包括 tau 丝的方向和扭曲方式，以及 β-淀粉样蛋白原纤维的大小。

这是我们第一次如此详细地观察这些蛋白质，现在谈论所揭示内容的重要性还为时过早。现在该技术已被证明有效，可以在更广泛的脑捐献者组织上进行试验。

这将进一步揭示这些不同的蛋白质如何看待?通过比较不同时间的结构，我们应该能够了解疾病是如何发展的。

事实上，这项新研究的团队认为，这种方法可能有助于分析各种，因此我们期待在未来听到更多有关它的消息。

“对不同大脑区域和阿尔茨海默病早期阶段的大量不同阿尔茨海默病捐赠者进行研究，可能会揭示不同结构淀粉样蛋白的空间组织与个体神经病理学特征之间的关系。”写研究人员。

“将这些方法应用于其他神经退行性疾病也很重要，其中许多疾病具有相关或重叠的淀粉样神经病理类型。”

该研究已发表于自然。