科學家已經確定了健康大腦蛋白質被衝擊成混亂的確切點，這種混亂通常與阿茲海默症疾病.
加州大學聖塔芭芭拉分校 (UCSB) 的研究人員希望這項發現背後的新實驗室技術可用於直接研究許多神經退化性疾病「前所未見」的早期階段。
Tau 蛋白人腦中含量豐富。起初，這些蛋白質看起來就像神經元內的細小繩子。當它們折疊並與結構元素結合在一起時，稱為微管然而，它們為腦細胞創造了一種骨架，幫助它們正常運作。
不幸的是，tau 蛋白的這種折疊有時會出錯。異常纏結的 tau 蛋白是許多疾病的標誌，雖然不是全部、 阿茲海默症病例。
在這種打結的狀態下，稱為神經纖維纏結tau 蛋白被懷疑會從內到外抑制神經元，幹擾細胞功能並最終導致細胞死亡。
其他專家爭論tau 蛋白纏結根本沒有毒性，但實際上具有保護性，是為了應對其他一些潛在問題而產生的。
能夠在實驗室中觀察 tau 蛋白的纏結，可以幫助研究人員闡明該蛋白質在大腦退化中的作用。它也可能是測試新興治療方法的一個很好的模型。
加州大學聖塔芭芭拉分校的一個跨學科科學家團隊現在提出了一種方法來做到這一點。
研究人員證明，只需不到一伏特的電流，它們就可以引發特定類型 tau 蛋白之間失控的纏結。
這種電流旨在模仿自然導致大腦中 tau 蛋白「過度折疊」的分子訊號使研究人員能夠即時觀察 tau 蛋白透過關鍵「臨界點」並從健康狀態轉變為患病狀態的情況。
當越過這條線時，就會迅速形成纏結。
“這種方法為科學家提供了一種新的方法來觸發並同時觀察蛋白質從好到壞的轉變過程中的動態變化，”解釋加州大學聖塔芭芭拉分校的生物化學家丹尼爾‧莫爾斯。
“因為我們可以隨意打開和微調這個過程，所以我們可以使用這個系統來查看哪些分子可以阻止或阻止折疊和組裝的特定階段。”
Tau 蛋白包括一組幾種可溶性變異體，但目前研究中使用的變異稱為 K18，是一種含有微管結合域的核心勝肽。
有趣的是，研究人員發現，當 K18 長時間（數小時或數天）接觸一伏特的電流時，會導致快速且不可逆轉的纏結。
然而，即使僅短暫暴露 15 分鐘，tau 蛋白就開始組裝成結，儘管使用反向電壓更容易解開這些結。
這可能表明 tau 蛋白纏結會隨著時間的推移而進展，就像阿茲海默症的症狀一樣。
研究人員從健康的 tau 蛋白到患病的 tau 蛋白的轉變寫，可能是「一個漸進的過程，而不是一次全有或全無轉換的結果」。
這是對 K18 的有趣見解，但還有許多其他形式的 tau 蛋白有時與阿茲海默症有關。
從理論上講，現在可以使用類似的技術來研究這些其他蛋白質折疊和組裝的方式以及對細胞活動的影響。
該研究發表在生物化學雜誌。
